Enzymologie Approfondie
Il est difficile de situer exactement la découverte de la notion d'enzyme en tant que seul catalyseur des réactions chimiques qui se déroulent dans les organismes vivants.
Au 18e siècle, L. Spallanzani a rapporté en 1783 que la viande est liquéfiée par un extrait gastrique.
Au 19e siècle, Kirchoff a observé en 1814 qu'un composant glutineux de blé convertit l'amidon en sucre. Mais c'est A. Payen et J.F. Persoz qui ont fait l'extraction d'une solution non purifiée de diastase (amylase) à partir de malt en 1833. Une année après, T. Schwan a pu purifier partiellement le premier agent actif d'origine animale : la pepsine. De 1858 à 1871, les travaux de Pasteur et de Buchener ont permis d'obtenir un extrait de levure responsable de la fermentation alcoolique appelée ferment. Dans la même époque (1860), Berthelot a pu obtenir un extrait actif convertissant le sucrose en glucose et fructose appelé invertase. En 1878, Kuhn introduit le terme « enzyme » qui signifie dans la levure.
Au début du 20e siècle, de gros travaux furent entrepris pour purifier des enzymes et surtout décrire leur activité catalytique en termes mathématiques. En 1905, Henri, Michaelis et Menten puis Briggs et Haldane développèrent la cinétique enzymatique. Mais en raison des difficultés techniques, ce n'est qu'en 1926 que J.B. Sumner a pu purifier et cristalliser l'uréase extraite d'haricot.
En 1958, Daniel Koshland proposa le modèle de l’ajustement induit (le substrat induit un changement conformationnel du site actif de l’enzyme) .
En 1963, Wallace Cleland proposa une procédure claire et uniforme pour écrire les équations des cinétiques des systèmes enzymatiques à plusieurs substrats .
En 1965, Jacques Monod, Jeffries Wyman et Jean-Pierre Changeux proposèrent un modèle cinétique (modèle MWC) pour les enzymes allostériques.
En 1966, Daniel Koshland, George Nemethy et David Filmer généralisèrent le modèle précédent en incluant la notion d’ajustement induit proposée par Daniel Koshland (modèle KNF) .
En 1972, Christian Anfinsen a démontré le lien entre la séquence en acides aminés et la conformation biologiquement native-active de la ribonucléase. Alors que Stanford Moore et William Stein ont démontré le lien entre la structure chimique et l’activité catalytique du centre actif de la ribonucléase.
Ron Laskey (1978) et John Ellis (1987) ont découvert le processus impliquant les protéines dites «chaperonnes» (Ces protéines aident au repliement d’autres protéines ou les maintiennent dans la conformation native quand la cellule est soumise à certains stress).
Les enzymes sont des catalyseurs des réactions chimiques qui se produisent chez les êtres vivants. Ce sont des macromolécules protéiques qui accélèrent les réactions sans formation de produits parasites et elles fonctionnent dans des conditions moyennes de température et de pH.
Les enzymes sont les unités fonctionnelles du métabolisme cellulaire intervenant en séquences organisées. Elles catalysent les centaines d'étapes réactionnelles par lesquelles les molécules de nutriments sont dégradées, l'énergie chimique est conservée et transformée, les macromolécules cellulaires sont synthétisées à partir de précurseurs simples.
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